Alternative Chromophore Binding Sites in Non-Covalent Fluorescent Complexes of Bacterial Lipocalin

E. A. Goryacheva; Горячева Е. А.; I. V. Artemyev; Артемьев И. В.; S. F. Arhipova; Архипова С. Ф.; A. V. Rossohin; Россохин А. В.; A. R. Gilvanov; Гильванов А. Р.; V. Z. Pletnev; Плетнев В. З.; N. V. Pletnevа; Плетнева Н. В.

doi:10.31857/S0132342323050020

Альтернативные центры связывания хромофора в нековалентных флуоресцентных комплексах бактериального липокалина

Авторы: Горячева Е.А.¹, Артемьев И.В.¹, Архипова С.Ф.¹, Россохин А.В.², Гильванов А.R.¹, Плетнев В.З.¹, Плетнева Н.В.¹
Учреждения:
1. ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
2. Научный центр неврологии, Институт мозга
Выпуск: Том 49, № 5 (2023)
Страницы: 548-552
Раздел: ПИСЬМА РЕДАКТОРУ
URL: https://rjmseer.com/0132-3423/article/view/670574
DOI: https://doi.org/10.31857/S0132342323050020
EDN: https://elibrary.ru/AAZYGK
ID: 670574

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Расчетным методом молекулярной механики установлена пространственная организация DiB3 – флуоресцентного нековалентного комплекса генно-инженерного варианта бактериального белка липокалина Blc с синтетическим GFP-подобным хромофором M739. По сравнению с кристаллической структурой родственного комплекса DiB1, в расчетной структуре DiB3 установлено наличие альтернативного центра связывания хромофора М739.

Ключевые слова

хромофор, флуороген-активирующий белок, молекулярная механика

Список литературы

Rothe C., Skerra A. // BioDrugs. 2018. V. 32. P. 233–243. https://doi.org/10.1007/s40259-018-0278-1
Campanacci V., Bishop R.E., Blangy S., Tegoni M., Cambillau C. // FEBS Lett. 2006. V. 580. P. 877−883. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2006.07.086
Muslinkina L., Gavrikov A.S., Bozhanova N.G., Mishin A.S., Baranov M.S., Meiler J., Pletneva N.V., Pletnev V.Z., Pletnev S. // ACS Chem. Biol. 2020. V. 15. P. 2456−2465. https://doi.org/10.1021/acschembio.0c00440
Bozhanova N.G., Mikhail S., Baranov M.S., Klementieva N.V., Gavrikov A.S., Sarkisyan K.S., Yampolsky I.V., Zagaynova E.V., Lukyanov S.A., Konstantin A., Lukyanov K.A., Mishin A.S. // Chem. Sci. 2017. V. 8. P. 7138–7142. https://doi.org/10.1039/C7SC01628J
Ghosh S., Yu C.L., Ferraro D.J., Sudha S., Pal S.K., Schaefer W.F., Gibson D.T., Ramaswamy S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 13. P. 11513–11518. https://doi.org/10.1073/pnas.1525622113
Garden D.P., Zhorov B.S. // J. Comput. Aided Mol. Des. 2010. V. 24. P. 91–105. https://doi.org/10.1007/s10822-009-9317-9
Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2010. V. 66. P. 486–501. https://doi.org/10.1107/s0907444910007493
Schiefner A., Chatwell L., Breustedt D.A., Skerra A. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2010. V. 66. P. 1308–1315. https://doi.org/10.1107/s0907444910039375
Bozhanova N.G., Calcutt M.W., Beavers W.N., Brown B.P., Skaar E.P., Meiler J. // FEBS Lett. 2021. V. 595. P. 206–219. https://doi.org/10.1002/1873-3468.14001
Li Z., Scheraga H.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 6611–6615. https://doi.org/10.1073/pnas.84.19.6611
Weiner J., Kollman P.A., Case D.A., Singh U.C., Chio C., Alagona G., Profeta S., Weiner P.K. // J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106. P. 765–784. https://doi.org/10.1021/ja00315a051
Dewar M.J.S., Zoebisch E.G., Healy E.F., Stewart J.J.P. // J. Am. Chem. Soc. 1985. V. 107. P. 3902–3909. https://doi.org/10.1021/ja00299a024
Stewart J.J.P. // Chem. Prog. Exch. 1990. V. 10. P. 86.