Эволюция систем рестрикции-модификации, содержащих одну эндонуклеазу рестрикции и две ДНК-метилтрансферазы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Некоторые системы рестрикции-модификации содержат две ДНК-метилтрансферазы. В настоящей работе проведена классификация таких систем по присутствующим в белках систем каталитическим доменам, характерным для эндонуклеаз рестрикции и ДНК-метилтрансфераз. Подробно исследована эволюция белков из систем рестрикции-модификации, содержащих эндонуклеазный домен семейства NOV_C и две ДНК-метилтрансферазы, обе с доменами семейства DNA_methylase. Выяснено, что ДНК-метилтрансферазы таких систем разделяются на филогенетическом дереве на две клады так, что ферменты одной системы оказываются в разных кладах, что свидетельствует о независимой эволюции двух метилтрансфераз. Обнаружены свидетельства множественных межвидовых горизонтальных переносов систем в целом, а также случаи переноса генов между системами.

Об авторах

А. С Фокина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, факультет биоинженерии и биоинформатики

Email: sas@belozersky.msu.ru
119234 Москва, Россия

А. С Карягина

Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи Минздрава России;НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова;Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной биотехнологии

Email: sas@belozersky.msu.ru
123098 Москва, Россия;119992 Москва, Россия;127550 Москва, Россия

И. С Русинов

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: sas@belozersky.msu.ru
119992 Москва, Россия

Д. М Мошенский

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, факультет биоинженерии и биоинформатики;НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: sas@belozersky.msu.ru
119234 Москва, Россия;119992 Москва, Россия

С. А Спирин

НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова;НИУ «Высшая школа экономики»;ФГУ ФНЦ НИИСИ РАН

Email: sas@belozersky.msu.ru
119992 Москва, Россия;109028 Москва, Россия;117218 Москва, Россия

А. В Алексеевский

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, факультет биоинженерии и биоинформатики;НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова;ФГУ ФНЦ НИИСИ РАН

Email: sas@belozersky.msu.ru
119234 Москва, Россия;119992 Москва, Россия;117218 Москва, Россия

Список литературы

  1. Williams, R. J. (2003) Restriction endonucleases: Classification, properties, and applications, Mol. Biotechnol., 23, 225-244, doi: 10.1385/mb:23:3:225.
  2. Roberts, R. J. (2003) A nomenclature for restriction enzymes, DNA methyltransferases, homing endonucleases and their genes, Nucleic Acids Res., 31, 1805-1812, doi: 10.1093/nar/gkg274.
  3. Pingoud, A., Wilson, G. G., and Wende, W. (2014) Type II restriction endonucleases - a historical perspective and more, Nucleic Acids Res., 42, 7489-7527, doi: 10.1093/nar/gku447.
  4. Szybalski, W., Kim, S. C., Hasan, N., and Podhajska, A. J. (1991) Class-IIS restriction enzymes - a review, Gene, 100, 13-26, doi: 10.1016/0378-1119(91)90345-c.
  5. Madhusoodanan, U. K., and Rao, D. N. (2010) Diversity of DNA methyltransferases that recognize asymmetric target sequences, Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol., 45, 125-145, doi: 10.3109/10409231003628007.
  6. Vasu, K., and Nagaraja, V. (2013) Diverse functions of restriction-modification systems in addition to cellular defense, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 77, 53-72, doi: 10.1128/mmbr.00044-12.
  7. Furmanek-Blaszk, B., Boratynski, R., Zolcinska, N., and Sektas, M. (2009) M1.MboII and M2.MboII type IIS methyltransferases: Different specificities, the same target, Microbiology, 155, 1111-1121, doi: 10.1099/mic.0.025023-0.
  8. Kriukiene, E., Lubiene, J., Lagunavicius, A., and Lubys, A. (2005) MnlI - The member of H-N-H subtype of Type IIS restriction endonucleases, Biochim. Biophys. Acta, 1751, 194-204, doi: 10.1016/j.bbapap.2005.06.006.
  9. Sapranauskas, R., Sasnauskas, G., Lagunavicius, A., Vilkaitis, G., Lubys, A., and Siksnys, V. (2000) Novel subtype of type IIS restriction enzymes, J. Biol. Chem., 275, 30878-30885, doi: 10.1074/jbc.m003350200.
  10. Sugisaki, H., Kita, K., and Takanami, M. (1989) The FokI restriction-modification system, J. Biol. Chem., 264, 5757-5761, doi: 10.1016/s0021-9258(18)83614-6.
  11. Mistry, J., Chuguransky, S., Williams, L., Qureshi, M., Salazar, G. A., Sonnhammer, E. L. L., Tosatto, S. C. E., Paladin, L., Raj, S., Richardson, L. J., Finn, R. D., and Bateman, A. (2020) Pfam: The protein families database in 2021, Nucleic Acids Res., 49, D412-D419, doi: 10.1093/nar/gkaa913.
  12. Roberts, R. J., Vincze, T., Posfai, J., and Macelis, D. (2014) REBASE - a database for DNA restriction and modification: Enzymes, genes and genomes, Nucleic Acids Res., 43, D298-D299, doi: 10.1093/nar/gku1046.
  13. Lemoine, F., Correia, D., Lefort, V., Dopplt-Azeroual, O., Mareuil, F., Coen-Boulakia, S., and Gascuel, O. (2019) NGPhylogeny.fr: new generation phylogenetic services for non-specialists, Nucleic Acids Research, 47, W260-W265, doi: 10.1093/nar/gkz303.
  14. Letunic, I., and Bork, P. (2021) Interactive Tree Of Life (iTOL) v5: An online tool for phylogenetic tree display and annotation, Nucleic Acids Res., 49, W293-W296, doi: 10.1093/nar/gkab301.
  15. Li, W., and Godzik, A. (2006) Cd-hit: a fast program for clustering and comparing large sets of protein or nucleotide sequences, Bioinformatics, 22, 1658-1659, doi: 10.1093/bioinformatics/btl158.
  16. Steczkiewicz, K., Muszewska, A., Knizewski, L., Rychlewski, L., and Ginalski, K. (2012) Sequence, structure and functional diversity of PD-(D/E)XK phosphodiesterase superfamily, Nucleic Acids Res., 40, 7016-7045, doi: 10.1093/nar/gks382.
  17. Sukackaite, R., Grazulis, S., Bochtler, M., and Siksnys, V. (2008) The recognition domain of the BpuJI restriction endonuclease in complex with cognate DNA at 1.3-Å resolution, J. Mol. Biol., 378, 1084-1093, doi: 10.1016/j.jmb.2008.03.041.
  18. Sukackaite, R., Lagunavicius, A., Stankevicius, K., Urbanke, C., Venclovas, Č., and Siksnys, V. (2007) Restriction endonuclease BpuJI specific for the 5′-CCCGT sequence is related to the archaeal Holliday junction resolvase family, Nucleic Acids Res., 35, 2377-2389, doi: 10.1093/nar/gkm164.
  19. Degtyarev, S. K., Netesova, N. A., Chizhikov, V. E., and Abdurashitov, M. (1998) Cloning and characterization of the gene encoding M.FauI DNA methyltransferase, Biol. Chem., 379, 567-568.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023