Теория функционала плотности, молекулярная динамика и AlteQ для исследования баймантуолуоамида A и баймантуолуоамида B и выявления потенциальных ингибиторов белков Mpro - новой мишени для лечения SARS COVID-19)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

COVID-19 привел к эпидемическим условиям во всем мире. Несмотря на усилия ученых всего мира по разработке эффективных лекарств против этого вируса, в настоящее время не существует признанного лекарства от COVID-19. Успешные методы лечения различных заболеваний основаны на использовании натуральных компонентов, содержащихся в лекарственных растениях, что также имеет решающее значение для разработки новых лекарств. Это исследование направлено на то, чтобы понять роль молекул баймантуолуоамида А (baia) и баймантуолуоамида В (baib) в лечении COVID-19. Первоначально теория функционала плотности (DFT) с базисным набором Becke3-Lee-Yang-Parr (B3LYP) 6-311 + G(d, p)использовалась для изучения их электронных потенциалов. Ряд характеристик, в том числе разность между энергиями низшей свободной (НСМО) и высшей занятой (ВЗМО) молекулярными орбиталями, жесткость и мягкость, электроотрицательность и электрофильность также были рассчитаны для обсуждения реакционной способности молекул. С использованием метода NBO (Natural Bond Orbital) исследована биологически активная природа и стабильность указанных соединений. Кроме того, оба соединения являются потенциальными ингибиторами основной протеазы (Mpro). Проведено моделирование молекулярной динамикой и методом AlteQ.

Об авторах

К. Гурушанкар

Южно-Уральский государственный университет; Kalasalingam Academy of Research and Education

Email: gurushankar01051987@gmail.com

С. К Джеясилан

N.M.S.S.V.N. College; Mannar Thirumalai Naciker College

Email: gurushankar01051987@gmail.com

М. Гришина

Южно-Уральский государственный университет

Email: gurushankar01051987@gmail.com

И. Сисванто

UCoE Research Center for Bio-Molecule Engineering Universitas Airlangga

Email: gurushankar01051987@gmail.com

Р. Тивар

Dr CV Raman University

Email: gurushankar01051987@gmail.com

Н. Н.Т Пуспанингсих

Universitas Airlangga

Автор, ответственный за переписку.
Email: gurushankar01051987@gmail.com

Список литературы

  1. S. Boopathi, A.B. Poma, and P. Kolandaivel, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 3409 (2021).
  2. K. Dhama, K. Sharun, R. Tiwari, M. Dadar, Y. S. Malik, K.P. Singh, and W. Chaicumpa, Hum. Vaccin. Immunother. 16, 1232 (2020).
  3. M. Cascella, M. Rajnik, A. Aleem, S.C. Dulebohn, and R.D. Napoli, 2022 Oct. 13. in: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing (2022).
  4. S. Beyersted, E.B. Casaro, and E. B. Range, Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 40, 905 (2021).
  5. R. Razali, H. Asis, and C. Budiman, Microorganisms 9, 2481 (2021).
  6. S.G. Katre, A. J. Asnani, K. Pratyush, N.G. Sakharkar, A.G. Bhope, K.T. Sawarkar, and V. S. Nimbekar, Futur. J. Pharm. Sci. 8, 36 (2022).
  7. C. Liu, Q. Zhou, Y. Li, L.V. Garner, S.P. Watkins, L. J. Carter, J. Smoot, A.C. Gregg, A.D. Daniels, S. Jervey, and D. Albaiu, ACS Cent. Sci. 25, 315 (2020).
  8. Z. Xu, C. Peng, Y. Shi, Z. Zhu, K. Mu, and X. Wang, https://doi.org/10.1101/2020.01.27.921627 (2020).
  9. N. Bohr, Dialectica 2, 312 (1948).
  10. H. Rimac, M.A. Grishina, and V.A. Potemkin, Future Med. Chem. 12, 1387 (2020).
  11. S. Kandagalla, H. Rimac, V.A. Potemkin, and M.A. Grishina, Future Med. Chem. 13, 863 (2021).
  12. H. Rimac, M. Grishina, and V. Potemkin, J. Chem. Inf. Model 61, 1801 (2021).
  13. N. Palko, M. Grishina, and V. Potemkin, Molecules 26, 3960 (2021).
  14. M. Akram, I.M. Tahir, S.M.A. Shah, Z. Mahmood, A. Altaf, K. Ahmad, N. Munir, M. Daniyal, S. Nasir, and H. Mehboob, Phytother. Res. 32, 811 (2018).
  15. Y. Zhao, Y. Wu, and M. Wang, in: Handbook of Food Chemistry, ed. by P. Cheung and B. Mehta, Springer, Berlin, Heidelberg (2015).
  16. V. Kumar, V. Bhatt, and N. Kumar, Studies in Natural Products Chemistry 56, 287 (2018).
  17. Y. Xiao, Y. Yan, L. Chang, H. Ji, H. Sun, S. Song, K. Feng, A. Nuermaimaiti, Z. Lu, and L. Wang, Antiviral Res. 212, 105558 (2023).
  18. K. Gurushankar, H. Rimac, V. Potemkin, and M. Grishina, J. Mol. Struct. 1230, 129925 (2021).
  19. B.R. Beck, B. Shin, Y. Choi, S. Park, and K. Kang, Comput. Struct. Biotechnol. J. 18, 784 (2020).
  20. A.A. Elfiky, Life Sci. 253, 117592e (2020).
  21. A. Belhassan, S. Chtita, H. Zaki, T. Lakhlifi, and M. Bouachrine, Bioinformation 16, 404 (2020).
  22. N. Muralidharan, R. Sakthivel, D. Velmurugan, and M.M. Gromiha, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 2673 (2021).
  23. S. Vardhan and S.K. Sahoo, Comput. Biol. Med. 124, 103936 (2020).
  24. P. Calligari, S. Bobone, G. Ricci, and A. Bocedi, Viruses 12, 445 (2020).
  25. L. S. Braga, D.H. Leal, K. Kuca, and T.C. Ramalho, Curr. Org. Chem. 24, 314 (2020).
  26. R. Sahu, R.K. Mohapatra, S. I. Al-Resayes, D. Das, P.K. Parhi, S. Rahman, L. Pintilie, M. Kumar, M. Azam, and A. Ansari, J. Saudi Chem. Soc. 25, 101193 (2021).
  27. F. Pereira, K. Xiao, D.A. Latino, C. Wu, Q. Zhang, and J. Aires-de-Sousa, J. Chem. Inf. Model 57, 11 (2017).
  28. A. Karuppasamy, K.G. Krishnan, M.P. Velayutham Pillai, and C. Ramalingan, J. Mol. Struct. 1128, 674 (2017).
  29. N. Rasool, F. Yasmin, S. Sahai, W. Hussain, H. Inam, and A. Arshad, Chem. Phys. Lett. 771, 138463 (2021).
  30. M.G. Khrenova, V.G. Tsirelson, and A.V. Nemukhin, Phys. Chem. Chem. Phys. 22, 19069 (2020).
  31. K. Arafet, N. Serrano-Aparicio, A. Lodola, A. J. Mulholland, F.V. Gonz'alez, K. 'Swiderek, and V. Moliner, Chem. Sci. 12, 1433 (2021).
  32. C.M. Coleman, J.M. Sisk, R.M. Mingo, E.A. Nelson, J.M. White, and M. B. Frieman, J. Virol. 90, 8924 (2016).
  33. R. Dennington, T. Keith, and J. Milam, Shawnee Mission KS, 2009. Version 5.
  34. N.M. O'Boyle, A. L. Tenderholt, and K.M. Langner, J. Compt. Chem. 29, 839 (2008).
  35. K. Gholivand, F. Mohammadpanah, M. Pooyan, and R. Roohzadeh, Journal of Molecular Structure 1248, 131481 (2022).
  36. H. S. Sumrra, A.U. Hassan, M. Imran, M. Khalid, E.U. Mughal, M.N. Zafar, M.N. Tahir, M.A. Raza, and A.A.C. Braga, Appl. Organomet. Chem. 34, e5623 (2020).
  37. A. Ali, M. Khalid, S. Abid, J. Iqbal, M.N. Tahir, A.R. Raza, J. Zukerman-Schpector, and M.W. Paixao, Appl. Organomet Chem. 34, e5399 (2020).
  38. Y. S. Mary, G. Yalcin, Y. S. Mary, K. S. Resmi, R. Thomas, T. �Onkol, E.N. Kasap, and I. Yildiz, Chemical Papers 74, 1957 (2020).
  39. S. Christopher Jeyaseelan and A. Milton Franklin Benial, J. Mol. Recognit. 34, e2872 (2021).
  40. M. Pradeep Kumar, K. Kranthi Raj, D. Ramachandran, M.N. S. Pavan Kumar, Radha Vaddavalli, and P. Jhansi Lakshmi, J. Proteomics Bioinform. 3, 305 (2010).
  41. A. Kumari, V. S. Rajput, P. Nagpal, H. Kukrety, S. Grover, and A. Grover, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4987 (2022).
  42. B. Nutho, S. Pengthaisong, A. Tankrathok, V. S. Lee, J.R.K. Cairns, T. Rungrotmongkol, and S. Hannongbua, Biomolecules 10, 1 (2020).
  43. A. Bornot, C. Etchebest, and A.G. De Brevern, Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 79, 839 (2011).
  44. T. Joshi, T. Joshi, P. Sharma, S. Chandra, and V. Pande, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 823 (2021).
  45. B. Nutho, P. Mahalapbutr, K. Hengphasatporn, N.C. Pattaranggoon, N. Simanon, Y. Shigeta, S. Hannongbua, and T. Rungrotmongkol, Biochemistry 59, 1769 (2020).
  46. R. Suno, S. Lee, S. Maeda, S. Yasuda, K. Yamashita, K. Hirata, S. Horita, M. S. Tawaramoto, H. Tsujimoto, T. Murata, M. Kinoshita, M. Yamamoto, B.K. Kobilka, N. Vaidehi, S. Iwata, and T. Kobayashi, Nat. Chem. Biol. 14, 1150 (2018).
  47. P. Mahalapbutr, N. Darai, W. Panman, A. Opasmahakul, N. Kungwan, S. Hannongbua, and T. Rungrotmongkol, Sci. Rep. 9, 1 (2019).
  48. B.R. Miller, T.D. McGee, J.M. Swails, N. Homeyer, H. Gohlke, and A.E. Roitberg, J. Chem. Theory Comput. 8, 3314 (2012).
  49. C. Wang, D. Greene, L. Xiao, R. Qi, and R. Luo, Front. Mol. Biosci. 4, 1 (2018).
  50. U. Ryde and P. Soderhjelm, Chem. Rev. 116, 5520 (2016).
  51. V.A. Potemkin and M.A. Grishina, J. Comput. Aided Mol. Des. 22, 489 (2008).
  52. M. Grishina, O. Bolshakov, A. Potemkin, and V. Potemkin, Comput. Theor. Chem. 1091, 122 (2016).
  53. R. F.W. Bader, Chem. Rev. 91, 893 (1991).
  54. V. Naumovich, M. Grishina, J. Novak, P. Pathak, V. Potemkin, M. Shahbaaz, and M.H. Abdellattif, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4775 (2022).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023